В организме белки пищи расщепляются полностью, поскольку для жизнедеятельности используются только свободные a-аминокислоты.

В настоящее время известен механизм действия пищеварительного фермента химотрипсина, расщепляющего пептидные связи, образованные ароматическими a-аминокислотами (фенилаланин, тирозин, триптофан) с другими аминокислотами.

Каталитическая роль химотрипсина обусловлена наличием в активном центре системы переноса заряда, образованной тремя сближенными в пространстве аминокислотными остатками-гистидина (His-57), серина (Ser-195) и аспарагиновой кислоты (Asp-102).

Ключевую роль в этой системе выполняет His-57 за счет кислотно-основных свойств имидазольного кольца. (См. объемную модель).

a-Химотрипсин
В качестве ингибитора используется N-ацетил-L-аланил-L-фенилаланилхлорэтилкетон
Химотрипсин в виде модели Стьюарта-Бриглеба.
Цветом отмечены аминокислотные остатки (His-57, Ser-195, Asp-102)